En spektroskopisk linjal på nanometerskala

Modellen kan användas vid exempelvis struktur- och funktionsstudier av proteiner i en miljö snarlik deras naturliga omgivning. Den mätmetod som används kallas tidsupplöst fluorescensspektroskopi och innebär att fluorescensintensitetens avklingning med tiden studeras. I mätdata finns information om molekylrörelser och andra dynamiska förlopp. Den modell som anpassas till mätdata beskriver rörelsen hos ett protein märkt med två identiska fluorescerande molekyler (fluoroforer), samt hur snabbt elektronisk energi rör sig mellan dessa. Hastigheten med vilken energin migrerar, förflyttar sig, mellan fluoroforerna är relaterad till deras inbördes avstånd och genom att använda modellen kan avstånd inom proteiner bestämmas. Förutom en grundlig genomgång av modellen visas även ett exempel där strukturen av ett proteinkomplex, som har betydelse vid blodkoagulering, undersökts.

Vidare har parvis aggregation, hopklumpning, mellan identiska fluorescerande molekyler undersökts, och två nya dimerer (= två molekyler som bildar ett aggregat) upptäckts. Kunskap om dessa dimerformers absorptions- och fluorescensegenskaper kan användas för att studera proteiners struktur, såväl som hur proteiner interagerar med membranytor i celler. En utförlig utredning av de nyupptäckta dimerernas struktur och fotofysikaliska egenskaper presenteras, och exempel på användningsområden ges.

Fredagen den 29 November försvarar Fredrik Bergström, kemiska institutionen, Biofysikalisk kemi, Umeå universitet, sin doktorsavhandling med titeln Electronic Energy Interactions between Identical Fluorophores with Applications in Biosciences. Svensk titel: Elektroniska Energiinteraktioner mellan Identiska Fluoroforer med Biovetenskapliga Applikationer.
Disputationen äger rum kl. 13.00 i KBC-huset, sal KB3A9. Fakultetsopponent är Professor Martin Hof, J. Heyrovsky Institute of Physical Chemistry Academy of Sciences of the Czech Republic, Prag, Tjeckien.